La enfermedad celíaca es una condición del sistema inmunitario en la que las personas no pueden consumir gluten porque daña su intestino delgado. Este problema afecta a 1 de cada 100 personas, y su único tratamiento consiste en someterse a una estricta dieta de por vida, libre de esta proteína.
No se sabe exactamente qué causa esta reacción autoinmune al gluten, pero las mutaciones en un importante gen relacionado con la inmunidad, llamado HLA-DQ, parecen ser necesarias para el desarrollo de la enfermedad celíaca. 
De todas formas, este factor se considera insuficiente, ya que también esta presente en aproximadamente el 30% de la población general.
Como resultado, se han señalado diferentes aspectos como responsables de este riesgo genético, como infecciones, alimentos, toxina o medicamentos.
Pero, una nueva investigación sugiere que la enfermedad celíaca podría ser causada por una enzima bacteriana, denominada transglutaminasa microbiana, utilizada para fabricar pan, salchichas, queso y otros alimentos procesados.
Los hallazgos fueron publicados en Frontiers in Pediatrics, por investigadores del Instituto AESKU.KiPP en Alemania.
¿Cómo nos afecta esta enzima?
Según las declaraciones de los expertos, durante las últimos 40 años, se dio una correlación directa entre el aumento del uso de enzimas industriales en productos de panadería y el aumento de la incidencia de la enfermedad celíaca.
El profesor y couator del estudio, Aaron Lerner, indicó que la transglutaminasa microbiana "puede unir proteínas, por lo que se usa para mejorar la textura y la vida útil de los alimentos".
Y agregó "Esta enzima funciona como la transglutaminasa producida por nuestro cuerpo, que se sabe que es el objetivo de la autoinmunidad en la enfermedad celíaca".
Pero, si esta enzima se produce normalmente en nuestros tejidos ¿Qué diferencia nos produce un poco más en nuestra dieta?
Según el profesor Lerner, se trata de una cuestión de escalas "Nuestra propia transglutaminasa tiene una estructura diferente al género microbiano, lo que permite que su actividad pueda controlarse estrictamente".
Este control puede verse afectado cuando la producción de la enzima aumenta de manera indiscriminada, por factores como las infecciones, los antibióticos, o en este caso, el consumo de alimentos procesados.
Nuevos descubrimientos sobre la enfermedad celíaca
El gluten es difícil de descomponer por completo. Esto es útil para ayudar a que los productos horneados aumenten y mantengan su forma, pero en pacientes celíacos, lejos se encuentra de ser beneficioso.
"Los fragmentos de proteína de gluten que permanecen después de la digestión son altamente susceptibles a la transglutaminasa, lo que los modifica para hacer una variedad de nuevos péptidos", explicó Lerner.
Y continuó "Estos péptidos son propensos a resistir una mayor descomposición y ser reconocidos como "extraños" por los receptores inmunitarios intestinales".
Estos componentes del gluten también debilitan las conexiones entre las células que recubren el intestino, lo que permite que más proteínas derivadas del gluten, así como la transglutaminasa microbiana, rompan esta barrera e interactúen con las células inmunitarias.
Entonces ¿Por qué la respuesta inmunitaria se dirige a la transglutaminasa, si son las proteínas derivadas del gluten las que estimulan las células inmunitarias ?
Los expertos explicaron que durante sus estudios, probaron anticuerpos en los pacientes celíacos. Al analizar los resultados, encontraron que había más anticuerpos activos contra complejos de transglutaminasas unidas a fragmentos de gluten, que contra cualquiera de los componentes por separado.
Esto quiere decir, que la enzima unida a los fragmentos de gluten, podría ser el objetivo de la respuesta inmune en la enfermedad celíaca, y que el ataque a nuestra propia transglutaminasa simplemente sea un caso de identidad errónea.
Por ello, los investigadores concluyeron “La transglutaminasa microbiana presente en los alimentos procesados, es una causa ambiental potencial de la enfermedad celíaca”.
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